Près de 40% des protéines présentes dans une cellule sont prédites comme étant partiellement ou complètement désordonnées. Ces protéines sont impliquées dans des processus biochimiques aussi essentiels que la reconnaissance moléculaire, la transduction de signal ou dans des maladies neurodégénératives. Ce désordre semble souvent être essentiel à l’accomplissement de leur fonction et la compréhension de ces protéines est devenu un enjeu scientifique. Afin d’élucider le fonctionnement de ces protéines désordonnées, le groupe
Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN (
FDP) de l'Institut de Biologie Structurale et des chercheurs de notre laboratoire ont développé « Flexible-meccano ». Ce logiciel permet de prédire la valeur de paramètres mesurables par Résonance Magnétique Nucléaire sur ces protéines, puis de les comparer aux données expérimentales mesurées sur la protéine étudiée.
L’algorithme de Flexible-meccano mis au point par le groupe FDP, permet, sur la base de la séquence en acides aminés, de générer des ensembles de structures représentatives de l'état désordonné de la protéine et de calculer les paramètres RMN correspondants. Des interfaces graphiques, développées par le GIPSE, permettent aux utilisateurs de comparer les valeurs calculées de ces paramètres RMN avec les valeurs expérimentales.
Flexible-meccano est disponible pour l'ensemble de la communauté. Flexible-meccano est
téléchargeable sur le site de l’IBS.