Dans le cytoplasme, les protéines du clan arrestine jouent un rôle essentiel dans la régulation de la signalisation en modulant la réponse de certains de ces détecteurs et leur devenir. L’exemple le mieux décrit est celui des ß-arrestines dont la liaison à certains récepteurs (de type RCPG) conduit à une désensibilisation transitoire de ces récepteurs et à leur internalisation éventuelle par endocytose.

Des travaux ^[1] réalisés par les chercheurs de notre laboratoire sur cette famille de protéines adaptatrices avaient permis d’étendre le clan arrestine à de nouveaux membres arrestin-like de fonctions inconnues. Dans une nouvelle étude ^[2], ils ont établi que chez l’amibe tellurique Dictyostelium, la protéine de type arrestine AdcA (Arrestin domain containing protein A) représente une nouvelle cible de la réponse cellulaire au stress, notamment à l’hyperosmolarité. Dans ces conditions, Dictyostelium active des voies de signalisation diverses visant à réduire l’impact du stress osmotique sur l’intégrité cellulaire (comme la restructuration du réseau d’actine conduisant à la formation d’une « coque » intracellulaire protectrice) et permettant dans un deuxième temps l’adaptation des cellules aux nouvelles conditions extérieures via la mise en place d’une réponse transcriptionnelle. Les chercheurs ont montré que la protéine AdcA fait l’objet d’un cycle de phosphorylation-déphosphorylation transitoire dont la durée est dépendante de l’intensité du stress et du facteur de transcription STATc. Cette modification post-traductionnelle pourrait permettre une régulation de l’activité de la protéine et une optimisation de la réponse cellulaire.

Les travaux de caractérisation fonctionnelle des nouveaux membres arrestin-like menés permettent aujourd’hui de mieux cerner le champ d’action de cette famille de protéines adaptatrices clé dans la signalisation cellulaire.